Evolution des systèmes d’initiation de la traduction chez les eucaryotes

Nos projets de recherche principaux sont centrés sur l’étude de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes. Nous recherchons et étudions les mécanismes d’initiation non conventionnels qui utilisent des éléments structuraux de l’ARNm pour recruter les facteurs d’initiation et les ribosomes. L’un des systèmes modèle est l’ARNm de l’histone H4 de souris pour lequel nous avons caractérisé un nouveau mécanisme d’initiation basé sur l’entrée interne des ribosomes à partir de facteurs d’initiation attachés sur des structures secondaires de l’ARNm. Le laboratoire s’intéresse également aux IRES (site d’entrée interne des ribosomes) du virus CrPV (Cricket Paralysis Virus) et au mécanisme d’initiation et de recodage traductionnel des ARNm de sélénoprotéines.

Les aminoacyl-tRNA synthétases forment une famille d’enzymes qui catalysent l’estérification des acides aminés sur l’extrémité 3’ des ARN de transfert (tRNA). Depuis la classification des aminoacyl-tRNA synthétases en deux classes distinctes, établie en 1990 au laboratoire, notre équipe a soigneusement disséqué le fonctionnement de 2 enzymes modèles qui sont l’aspartyl-tRNA synthétase et l’arginyl-tRNA synthétase, des enzymes de la classe II et I respectivement. Nos études ont également porté sur la réaction de correction ou d’édition catalysée par les aminoacyl-tRNA synthétases. Cette étape essentielle contribue à vérifier et corriger les produits d’aminoacylation en les hydrolysant avant ou après leur transfert sur les tRNA.

Nos techniques d’investigation font appel à la biologie moléculaire, biochimie, biologie cellulaire, sondages chimiques et enzymatiques, SHAPE, génétique bactérienne, génétique de la levure, enzymologie, microscopie électronique et radiocristallographie.