Stupfler B, Verriez C, Gallois-Montbrun S, Marquet R, Paillart J C
Degradation-independent inhibition of APOBEC3G by HIV-1 Vif protein Article de journal
Dans: Viruses, vol. 13, no. 4, p. 617, 2021.
Résumé | Liens | BibTeX | Étiquettes: APOBEC3G, deamination, encapsidation, HIV, MARQUET, PAILLART, proteasome, RNP granules, Translation, ubiquitin, Unité ARN, vif
@article{Stupfler2021,
title = {Degradation-independent inhibition of APOBEC3G by HIV-1 Vif protein},
author = {B Stupfler and C Verriez and S Gallois-Montbrun and R Marquet and J C Paillart},
url = {https://www.mdpi.com/1999-4915/13/4/617},
doi = {10.3390/v13040617},
year = {2021},
date = {2021-01-01},
journal = {Viruses},
volume = {13},
number = {4},
pages = {617},
abstract = {The ubiquitinproteasome system plays an important role in the cell under normal physiological conditions but also during viral infections. Indeed, many auxiliary proteins from the (HIV-1) divert this system to its own advantage, notably to induce the degradation of cellular restriction factors. For instance, the HIV-1 viral infectivity factor (Vif) has been shown to specifically counteract several cellular deaminases belonging to the apolipoprotein B mRNA-editing enzyme catalytic polypeptide-like (APOBEC3 or A3) family (A3A to A3H) by recruiting an E3-ubiquitin ligase complex and inducing their polyubiquitination and degradation through the proteasome. Although this pathway has been extensively characterized so far, Vif has also been shown to impede A3s through degradation-independent processes, but research on this matter remains limited. In this review, we describe our current knowledge regarding the degradation-independent inhibition of A3s, and A3G in particular, by the HIV-1 Vif protein, the molecular mechanisms involved, and highlight important properties of this small viral protein.},
keywords = {APOBEC3G, deamination, encapsidation, HIV, MARQUET, PAILLART, proteasome, RNP granules, Translation, ubiquitin, Unité ARN, vif},
pubstate = {published},
tppubtype = {article}
}
R Marquet C Verriez J-C Paillart, Stupfler B
Les APOBEC : histoire d’une famille de protéines antivirales et mutagènes. Article de journal
Dans: Virologie, vol. 24, no. 6, p. 381-418, 2020.
Résumé | BibTeX | Étiquettes: APOBEC3, cancer, Facteurs de restriction, MARQUET, PAILLART, Unité ARN, vif, VIH-1
@article{Verriez2020,
title = {Les APOBEC : histoire d’une famille de protéines antivirales et mutagènes.},
author = {C Verriez, R Marquet, J-C Paillart and B Stupfler},
year = {2020},
date = {2020-01-01},
journal = {Virologie},
volume = {24},
number = {6},
pages = {381-418},
abstract = {La réponse immunitaire innée est une réponse non spécifique qui constitue la première ligne de défense en cas d’infection, notamment en permettant l’élimination des pathogènes par phagocytose ou apoptose. Au sein des cellules immunitaires, cette réponse innée se caractérise entre autres par la synthèse de protéines nommées facteurs de restriction dont le rôle est d’inhiber la réplication virale. Parmi ces facteurs, les protéines de la famille APOBEC3 (Apolipoprotein B mRNA-editing Enzyme Catalytic polypeptide-like 3 ou A3) constituent des facteurs antiviraux majeurs qui ciblent de nombreux types de virus. L’une des cibles des A3 est le virus de l’immunodéficience humaine de type 1 (VIH-1) : l’activité désaminase de certaines A3 convertit une fraction des cytidines du génome viral en uridines et perturbe son expression. Néanmoins, le VIH-1 contrecarre les A3 en exprimant la protéine Vif qui les inhibe en détournant divers mécanismes cellulaires. Par ailleurs, les APOBEC3 participent au maintien de l’intégrité génétique par l’inhibition des rétroéléments mais contribuent également à la cancérogenèse, à l’image d’A3A et A3B, deux facteurs majeurs dans ce processus. L’éventail de leurs activités, combiné aux récentes études montrant leur implication dans la régulation de virus émergents (Zika, SARS-CoV-2), permettent d’envisager les A3 ainsi que leurs partenaires viraux comme axes thérapeutiques.},
keywords = {APOBEC3, cancer, Facteurs de restriction, MARQUET, PAILLART, Unité ARN, vif, VIH-1},
pubstate = {published},
tppubtype = {article}
}